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    Substitutions of Amino Acid Residues in the Substrate Binding Site of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase Have Small Effects on the Structures but Significantly Affect Catalysis of Hydrogen Transfer.
    Kim, K ; Plapp, BV
    In: Biochemistry, Jg. 59 (2020-02-25), Heft 7, S. 862-879
    Online academicJournal
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    Probes of a role for remote binding interactions on hydrogen tunneling in the horse liver alcohol dehydrogenase reaction.
    Chin, JK ; Klinman, JP
    In: Biochemistry, Jg. 39 (2000-02-15), Heft 6, S. 1278-84
    Online academicJournal
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    Probes of hydrogen tunneling with horse liver alcohol dehydrogenase at subzero temperatures.
    Tsai, S ; Klinman, JP
    In: Biochemistry, Jg. 40 (2001-02-20), Heft 7, S. 2303-11
    Online academicJournal
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    Substitutions in a flexible loop of horse liver alcohol dehydrogenase hinder the conformational change and unmask hydrogen transfer.
    Ramaswamy, S ; Park, DH ; et al.
    In: Biochemistry, Jg. 38 (1999-10-19), Heft 42, S. 13951-9
    Online academicJournal
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    Role of internal thermodynamics in determining hydrogen tunneling in enzyme-catalyzed hydrogen transfer reactions.
    Rucker, J ; Cha, Y ; et al.
    In: Biochemistry, Jg. 31 (1992-11-24), Heft 46, S. 11489-99
    Online academicJournal
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    Probes of Hydrogen Tunneling with Horse Liver Alcohol Dehydrogenase at Subzero Temperatures.
    Tsai, Shiou-chuan ; Klinman, Judith P.
    In: Biochemistry, Jg. 40 (2001-02-20), Heft 7, S. 2303-2311
    Online academicJournal
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